Hemoglobina un monumento al ingenio y el deseo de comprender humano

Se cumplen 60 años de la publicación de la estructura de la hemoglobina a 5.5-Å de resolución por medio de rayos x. El hito fue conseguido por Max Perutz, Michael G Rossmann y Ann F. Cullis, Hilary Muirheaad y Tony C.T. North. El 13 de febrero de 1960 se publicó la consecución de la forma tridimensional de la molécula de hemoglobina a una resolución suficiente para ver sus cuatro sitios de unión para oxígeno con sus cuatro grupos hemo dentro. En palabras del propio Perutz fue como el descubrimiento de un continente pues no sabía todavía los secretos que pronto revelaría esta extraordinaria estructura molecular.

La hemmoglobina es la molécula que contenida en grandes cantidades en los glóbulos rojos transporta oxígeno de los pulmones a los tejidos y facilita el retorno del dióxido de carbono de los tejidos de vuelta a los pulmones. Cuando une oxígeno tiene una característico color rojo y cuando no se torna del color púrpura de la sangre venosa. La aventura se inicio en 1937 cuando Max Perutz vio los mapas de difracción de rayos x de los cristales de hemoglobina purificada de caballo y pensó junto a J. D. Bernal que de ahí se podía sacar la forma, la arquitectura de una proteína. Tras más de 20 años de trabajo y mejoras científicas, finalmente, pudieron desvelar el secreto de la vida bien oxigenada.

max perutz presenting hemoglobine first structure

Modelo de 5 armtrongs de la molécula de hemoglobina obtenida por difración de rayos x. Max Perutz muestra el modelo tridimensional realizado para la ocasión.

Lo que vieron en el 59, fue un tetrámero compuesto por dos unidades alfa de 141 aminoácidos y dos unidades beta de 146 aminoácidos. Aunque su secuencia es diferente tanto las cadenas alfa como las beta se pliegan de una manera similar y albergan un gupo hemo con su átomo de hierro, imprescindible para la unión de oxígeno. Aunque este magnífico logro dejaba entrever el mecanismo preciso de transporte del oxígeno todavía tenía muchísimas cosas por descubrir, como una foto al principio del revelado.

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Estructura general de la proteína que transporta oxígeno en los glóbulos rojos. Se muestra el tetrámero de hemoglobina representada como escultura de metal modelo de superficie, con dos de sus 4 sitios de unión a oxígeno y el sitio de unión a BPG. El BPG se une al tetramero de hemoglobina en un sitio concreto haciendo que el oxígeno se libere con más facilidad, disminuye la afinidad de la Hb por el oxígeno.

REFERENCIAS

Structure of Hæmoglobin: A Three-Dimensional Fourier Synthesis at 5.5-Å. Resolution, Obtained by X-Ray Analysis. M. F. PERUTZ, M. G. ROSSMANN, ANN F. CULLIS, HILARY MUIRHEAD, GEORG WILL & A. C. T. NORTH. Nature volume 185, pages416–422(1960)

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