El coronavirus, un virus coronado por una proteína radiante da paso al nuevo 2019-nCoV o virus de Wuhan

Los coronavirus como el nuevo 2019-nCoV surgido en Wuhan, el SARS o el MERS deben su nombre a la gran proteína que presenta en su membrana con forma de champiñón. Su presencia le da a las partículas víricas un halo que recuerda a una corona solar radiada al observarlas al microscopio electrónico. Es la proteína de fusión más grande o voluminosa de su clase y es por tanto la joya de la corona.

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Superficie de un coronavirus con sus espículas de membrana reales del SARS que pueden ser etrapoladas a los otros 7 subtipos conocidos que infectan a humanos. Entre ellos el de Wuhan, MERS, SARS…

En concreto está proteína o espícula es a la vez la manera de reconocer sus células diana del tracto respiratorio y digestivo, y la forma de una vez fagocitada, la partícula vírica, de fusionarse y penetrar en el interior celular para replicarse. Esta, parece que es una de las partes que menos cambia entre las diferentes cepas conocidas del virus, y es a la vez una diana de reconocimiento de los anticuerpos antivirales. Una vez se tiene el anticuerpo específico el reconocimiento es total.

La espícula consta de dos partes principales, como una seta, una parte globular a modo de capucha que se encarga de reconocer la proteína de entrada para anclarse específicamente a ciertas células y otra parte interior a modo de tallo desplegable y móvil capaz de hacer de brazo en el proceso de fusión de las membranas viral y celular. Los anticuerpos suelen reconocer la parte globular o unirse a la unión entre estos dos dominios dificultando la acción de despliegue y por tanto de infección.

corona virus CoV espicula fusion union proteina-estructura SARS mers wuham 2019-nCoV 5XLR

La proteína de superficie de los coronavirus SARS-CoV-2 o espícula de los coronavirus (CoV S) es la mayor de las proteínas de clase I conocidas y muestra similitudes con proteínas de reconocimiento y fusión del virus de la gripe y el virus del SIDA HIV. El dominio que más se diferencia entre SARS-CoV-2 y SARS-CoV-1 es el dominio globular de unión al receptor ACE2 o Enzima converidora de angiotensina 2 (angiotensin convertase enzyme 2). Coronavirus SARS-cov-2 spike surface entry-recognition protein. pdb 5xlr SARS betacoronaviruses like pandemic Wuhan 2019-nCoV virus, MERS, SARS…

Los virus, no obstante, siempre cuentan con métodos de ocultamiento y escape. Estas proteínas superficiales siempre están fuertemente recubiertas de azúcares, dificultando su reconocimiento inmunológico. Si a eso le sumamos un polimerasa saltarina que copia su enorme genoma de 30.000 kilo bases con cierta propensión al fallo tenemos un virus muy cambiante y adaptable. Por ello, es útil conocer como es la estructura de esta proteína de reconocimiento-fusión, y tener, si se puede algunos anticuerpos capaces de reconocerla. La proteína, en principio, se une a la enzima conversora de angiotensina 2 o ACE2 presente en abundancia en el epitelio vascular pero también en ciertas células del epitelio alveolar de los pulmones por donde se cree que fructifica.

Cuando el SARS apareció como Síndrome respiratorio agudo en 2003 saltaron todas las alarmas, según las fuentes su tasa de mortalidad se situó en torno al 10% matando a unas 800-900 personas antes de ser contenido. El siguiente en ser coronado fue el MERS, en 2012, surgido en oriente medio con una tasa de mortalidad aproximada del 30-40% pero con muchos menos afectados. La nueva cepa de noviembre de 2019 surgida en la ciudad china de Wuham, que no deriva directamente de las anteriores pero está muy relacionada, es un betacoronavirus y también ha surgido por zoonosis o salto de especie. Comparte pues la vía de entrada pero no se todavía sabe con cuantas diferencias importantes que lo hacen distinto. El tiempo dirá como evoluciona y que hace que este virus haya tomado esta importancia y si se queda entre nosotros.

Para más información sobre la estructura del virus ver la entrada Las armas de un coronavirus

REFERENCIAS:

Cryo-electron microscopy structures of the SARS-CoV spike glycoprotein reveal a prerequisite conformational state for receptor binding. Miao Gui, Wenfei Song, Haixia Zhou, Jingwei Xu, Silian Chen, Ye Xiang & Xinquan Wang. Cell Research volume 27, pages119–129(2017)

Pre-fusion structure of a human coronavirus spike protein. Robert N. Kirchdoerfer, Christopher A. Cottrell, Nianshuang Wang, Jesper Pallesen, Hadi M. Yassine, Hannah L. Turner, Kizzmekia S. Corbett, Barney S. Graham, Jason S. McLellan & Andrew B. Ward. Nature volume 531, pages118–121(2016)

Single-cell RNA expression profiling of ACE2, the putative receptor of Wuhan 2019-nCov. Yu Zhao, Zixian Zhao, Yujia Wang, Yueqing Zhou, Yu Ma, Wei Zuo.doi: https://doi.org/10.1101/2020.01.26.919985

Cryo-EM structure of infectious bronchitis coronavirus spike protein reveals structural and functional evolution of coronavirus spike proteins. Jian Shang, Yuan Zheng, Yang Yang, Chang Liu, Qibin Geng, Chuming Luo, Wei Zhang, Fang Li. PLOS Published: April 23, 2018

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Coronavirus spike surface entry-regnition protein. pdb 5xlr SARS betacoronaviruses like pandemic Wuhan 2019-nCoV virus, MERS, SARS…

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