aquaporin-water-molecule-agua-molecula-conducto-aquaporina-canal-h20-channel-pore-grid-zoom

aquaporin water molecule agua molecula conducto aquaporina canal h20 channel pore grid zoom pasaje proteina filtro eletrostatico tamaño

Vista del conducto de paso del agua a través de la aquaporina 1. En el vestíbulo extracelular (arriba) y el intracelular (abajo) del conducto esperan las moléculas de agua en solución para pasar por el estrecho pasaje que los conecta de unos 2 nanómetros de ancho 20Å en fila de una en una. En la figura se muestran los aminoácidos de arginina 195 e histidina 180 (H180) muy cercanos que aseguran esta restricción de tamaño y electrostática ya que con su carga positiva también repelen el paso de protones o más correctamente moléculas agua protonadas (H3O+). En la entrada también se encuentra un residuo de cisteína que es el sitio de unión del ion mercurio capaz de bloquear el paso de agua por la aquaporina. Además, en la mitad del pasaje se muestran dos residuos de asparagina (ASN76 y ASN92) capaces de formar enlaces de hidrógeno con una molécula de agua y así reorientarla. Cada una pertenece a una de las hélices más pequeñas que penetra hasta la mitad de la bicapa dispuestas para formar una carga positiva parcial en el interior que reoriente la molécula de agua a su paso. Todo ello permite el paso rápido selectivo de moléculas de agua en función de la presión osmótica sin permitir el paso de protones qua alteraría la diferencia de cargas entre el interior y exterior celular imprescindible para las funciones vitales.

Vista del conducto de paso del agua a través de la aquaporina 1. En el vestíbulo extracelular (arriba) y el intracelular (abajo) del conducto esperan las moléculas de agua en solución para pasar por el estrecho pasaje que los conecta de unos 2 nanómetros de ancho 20Å en fila de una en una. En la figura se muestran los aminoácidos de arginina 195 e histidina 180 (H180) muy cercanos que aseguran esta restricción de tamaño y electrostática ya que con su carga positiva también repelen el paso de protones o más correctamente moléculas agua protonadas (H3O+). En la entrada también se encuentra un residuo de cisteína que es el sitio de unión del ion mercurio capaz de bloquear el paso de agua por la aquaporina. Además, en la mitad del pasaje se muestran dos residuos de asparagina (ASN76 y ASN92) capaces de formar enlaces de hidrógeno con una molécula de agua y así reorientarla. Cada una pertenece a una de las hélices más pequeñas que penetra hasta la mitad de la bicapa dispuestas para formar una carga positiva parcial en el interior que reoriente la molécula de agua a su paso. Todo ello permite el paso rápido selectivo de moléculas de agua en función de la presión osmótica sin permitir el paso de protones qua alteraría la diferencia de cargas entre el interior y exterior celular imprescindible para las funciones vitales.

Responder

Introduce tus datos o haz clic en un icono para iniciar sesión:

Logo de WordPress.com

Estás comentando usando tu cuenta de WordPress.com. Salir /  Cambiar )

Google photo

Estás comentando usando tu cuenta de Google. Salir /  Cambiar )

Imagen de Twitter

Estás comentando usando tu cuenta de Twitter. Salir /  Cambiar )

Foto de Facebook

Estás comentando usando tu cuenta de Facebook. Salir /  Cambiar )

Conectando a %s