La hélice que propulsó la biología.

1 de Abril de 1951 se publica la estructura de uno de los motivos estructurales más comunes que componen las proteínas, la Hélice alfa o α-helice. Linus Pauling, Robert Corey y Herman Branson nos mostraron en su artículo que con una mezcla de imaginación y datos empíricos que se puede conocer la belleza que subyace en la base de la vida. El descubrimiento pilló por sorpresa a muchos y sorprendió a la comunidad científica. Hay momentos en la historia de la ciencia que actúan como un trinquete, a partir de ese momento las cosas se ven y se comprenden de otra manera, este es uno de ellos.

La estructura sorprendió a todos por su simplicidad y su belleza. En la hélice alfa los planos que forman los enlaces peptídicos que unen los aminoácidos se disponen en forma de ‘escalera espiral’. Los ‘escalones’ se unen unos a otros, el primero con el cuarto y así sucesivamente, por medio de enlaces de hidrógeno. Esto estabiliza muchísimo la estructura y permite la ausencia de tensiones. Tensiones que si hubo contra Linus Pauling que fue, mientras publicaba este y otros artículos que engrandecieron la ciencia, acusado de ‘actividades antiamericanas’ por oponerse a la carrera armamentística de aquella época. La presión no disminuiría hasta que le fue concedido el Nobel de química en 1954.

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La Bella estructura de la alfa hélice, motivo presente en muchas proteínas. Los aminoácidos se disponen formando enlaces peptídicos que forman planos. Estos planos se disponen paralelos al eje de la hélice y la estructura se estabiliza mediante enlaces de hidrogeno entre los grupos imino (NH) y los grupos carboxilo (C=0) cada cuatro residuos. El paso de tuerca es cada 5.4 amstrong y en numero de aminoacidos por vuelta es 3.6 no un número entero.

Pauling contó que el había descubierto la estructura básica haciendo papiroflexia durante una convalecencia por un resfriado, en 1948, estando en Oxford. No publicó sus resultados inmediatamente porque había un desacuerdo con algunos datos empíricos. Su hélice tenía un paso de tuerca de 5.4 amstrong y los datos daban un paso de 5.1 en fibras naturales. Pero cuando en 1950 el grupo del LMB de Cambridge: Bragg, Kendrew y Perutz (futuros premios Nobel) publicó unas estructuras helicoidales teóricas, equivocadas todas, con números enteros: 3, 4 y 5 de aminoácidos por vuelta, Paulingg vio la orejas al lobo y se decidió a publicar su estructura teórica. Presento en sociedad dos modelos: uno con 3.7 aminoácidos por vuelta, la casi correcta Hélice alfa que encontramos en proteínas y otra con 5.1 residuos por vuelta, más ancha. La primera forma el enlace de hidrógeno entre el C=0 del primer residuo y el N-H del cuarto y así sucesivamente, la segunda entre el C=O del primero y el N-H del quinto. También podía haber formado una hélice 3-10 uniendo el primer C=O con el N-H del tercer plano peptídico. Ver figura adjunta.

Fue Max Perutz del grupo de Cambridge el que encontró la prueba definitiva de la existencia real de esta preciosa estructra. En un inteligente experimento confirmó una reflexión a 1.5A (5.4/3.6 A) que se esperaría al ser ésta la altura que levanta cada aminoácido y por tanto una repetición regular.

Recorta o imprime sobre papel transparente y forma un cilindro de manera que los grupos hidroxilo C=0 (rojo) coincida con los grupos imino N-H (morado) a la distancia de un enlace de hidrógeno como en la figura inferior

Recorta o imprime sobre papel transparente y forma un cilindro de manera que los grupos hidroxilo C=0 (rojo) coincida con los grupos N-H (morado) a la distancia de un enlace de hidrógeno como en la figura inferior.

A partir de esta hélice y de los estudios con rayos x en macromoléculas biológicas surgieron otras muchas hélices, estaba en el ambiente, la más famosa, la doble hélice del ADN de Watson y Crick. Ya no volvimos a ver las cosas igual, ahora teníamos una escalera de caracol para llegar más alto.

En el artículo de 1951 se proponen dos estructuras la alfa hélice presente en muchísimas proteínas con 3.6 unidades por vuelta y la hélice gamma con 5.1 residuos por vuelta sin casi presencia biológica. Casualmente la estructura alfa se presenta en el artículo como una hélice con rosca a izquierdas (levógira) y la otra con rosca a derechas (dextrógira). En la realidad la hélice alfa es dextrógira y está compuesta de L-aminoácidos y no de D-aminoácidos. La figura de la hélice alfa representada en el artículo es la imagen especular de la real que observamos.

Esta entrada participa en el XLVI Carnaval de Química alojado en el blog descubrirlaquimica2 de @descubrequimica.

REFERENCIAS

The structure of proteins: Two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. Linus Pauling, Robert B. Corey, and H. R. Branson.

The discovery of the α-helix and β-sheet, the principal structural features of proteins. David Eisenberg.

Bragg, L., Kendrew, J. C. & Perutz, M. F. (1950) Proc. R. Soc. London Ser. A 203, 321–357.

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