La luz en una proteína o la foto de la vida. En 1984 la cristalización y resolución del centro fotoreacción bacteriano supuso un verdadero cambio en como observamos y comprendemos la vida y los procesos celulares que operan en las membranas. Nos mostró como se disponen y pueden funcionar las moléculas que participan en la captación y transformación de la energía solar. Cuándo y cómo surgió este proceso ahora fundamental para la vida es una incógnita, pero la simplicidad de este complejo en cianobacterias nos permitiría observar y comprender esta maravilla, no desprovista aún de misterios.
La disposición de los elementos moleculares que intervienen en la captación de luz para convertirla en energía química es la clave. En la figura de abajo vemos que hay varios tipos de grupos prostéticos implicados, no aparece el esqueleto de la proteína es la foto de los órganos. Fundamentalmente son derivados de la porfirina IX (tetrapirroles) y quinonas, como la coenzima Q10. Con estos compuestos químicos tan especiales y el entorno proteico que los envuelve se forma una especie de cadena de transmisión energética. Cadena que capta fotones, excita electrones y crea un pozo de potencial donde caen los electrones para generar trabajo químico y casi nada de calor. Es una maravilla cuántica.
Disposición espacial de los cromóforos, grupos prostéticos y cofactores en el centro de foto reacción bacteriano: Bacterioclorofila, bacteriofitina (que es una molécula de clorofila conde el átomo de magnesio ha sido sustituido por dos átomos de hidrógeno) y los aceptores menaquinona (QA) y ubiquinona (QB). En la parte de arriba se encuentran los cuatro grupos hemo del citocromo. El par de bacterioclorofilas de la antena (P960) situada casi en paralelo muy cerca una de la otra tienen la configuración adecuada para captar fotones con un máximo en el infrarrojo cercano. La luz foto oxida el par y comienza el camino del electrón excitado a través de los distintos centros feofitinas y quinonas que se conoce con mucha precisión. Los grupos hemo participan en la devolución del electrón viajero al dímero de clorofilas de la antena.
Las moléculas de bacterioclorofila denominadas, par especial, son capaces de captar fotones de una longitud de onda determinada, en este caso en el infrarojo cercano. Sus átomos de magnesio están separados tan solo 7 ángstrom . El fotón excita un electrón de la molécula a un estado más energético, electrón que en picosegundos pasa a una molécula de bacteriofeofitina, una especie de clorofila sin átomo de magnesio(II). Una vez aquí el proceso es irreversible, no se puede desexcitar el electrón por emisión de luz, la energía queda atrapada. El siguiente paso del electrón es saltar y reducir una menaquinona con un potencial mas bajo que a su vez reduce una ubiquinona con un potencial un pelín menor. Con otro fotón absorbido se produce este mismo proceso y la ubiquinona queda reducida a ubiquitinol. Hacen falta dos electrones y dos protones que salen del agua. El ubiquitinol, la forma reducida puede salir libremente de la proteína y difundir intercambiándose por otra ubiquitinona presente en la membrana. Esta es transformada en ubiquitinona de nuevo por una complejo proteico denominado Citocromo bc (más tetrapirroles) que a su vez traspasa los electrones a la subunidad citC que vuelve a reducir el par de bacterioclorofilas especiales para dejarlas como al principio. El complejo queda así preparado para absorber más fotones.
En el proceso se pasan dos protones del interior bacteriano al otro lado de la membrana interna, el espacio intermembrana o periplasma. Se genera pues un gradiente electroquímico de protones que luego se puede utilizar para generar energía útil en forma de ATP.
La ubiquinona es el mediador redox de membrana casi universal (ubicuo). Es una molécula un poco especial, porque es capaz de aceptar uno o dos electrones y dos protones y transportar este poder reductor de nuevo a las clorofilas realizando trabajo útil.
Hartmut Michel, Johann Deisenhofer, Robert Huber, y colaboradores en Munich resolvieron en 1984 por cristalografía de rayos x la estructura de centro de reacción fotosintético de la bacteria Rhodopseudomonas viridis. Este logro les valió el premio Nobel de química de 1988, fue la primera determinación de una proteína integral de membrana, muy difíciles de resolver incluso después de casi 20 años. Además nos permitió comprender uno de los procesos más trascendentes de la vida la transustanciación del sol en vida. De las estrellas a las bacerias.
El centro de reacción fotosintética de la bacteria Blastochloris viridis vista transversal a la bicapa lipídica. Los cofactores que participan en la transmisión electrónica van desde el par de clorofilas que conforma la antena que captura los fotones, pasando por los Bacteriofeofitinas que se reducen al saltar el electrón a ellas.
Esta formada por cuatro subunidades. Las llamadas L y M son dos proteínas insertas en la membrana casi simétricas.
Esta entrada participa en el XVI Carnaval de la Química que organiza Luis Moreno Martínez (@luisccqq) en su blog El cuaderno de Calpurnia Tate.
Nota: No sabía yo que el ubiquitinol fuera un nuevo producto ‘milagro’ de moda, por encima de la ubicua CoQ10 (ubiquinona) ya conocen la fuerza del ¡poder reductor!. Cualquier día hacemos la fotosíntesis.
REFERENCIAS
Flagellum. Impulsando la comprensión de la ciencia. 
Un comentario en “La luz del sol en una proteína”