Una enzima no tiene porque venir de otra enzima.

De tal palo tal enzima. Se puede convertir una proteína que une y transporta ácidos grasos en una enzima que roza la perfección cinética fabricando compuestos coloreados (flavonoides) que protegen a la célula. Si la clorofila llenó el mundo de oxígeno y de verde. Los flavonoides llenaron el mundo de amarillos y anaranjados, de protección solar y permitieron la fijación de nitrógeno (otro hito evolutivo de dimensiones planetarias).

La salida mediante la paulatina adaptación de las plantas del ambiente marino a tierra, tuvo que ser uno de los grandes eventos de la evolución. Para ello las células fotosintéticas tuvieron que dotarse de un arsenal de sustancias químicas nuevas que las defendieran de los cambiantes factores hostiles. La desecación, la radiación ultravioleta, exposición a la atmósfera primitiva y un largo etcétera serían los desafíos inevitables. Las plantas que son unas químicas magníficas y muy prolíficas tuvieron que crear un nuevo conjunto de enzimas mediante duplicación, mutación y selección.

Según los hallazgos de un grupo de investigación el plegamiento característico de las proteínas transportadoras de ácidos grasos (FAPs) situadas en los cloroplastos, dieron origen a una estructura proteica capaz de transformar ciertos intermediarios en otros nuevos denominados flavonoides y además con estéreo especificidad. Es una prueba de la transición de una proteína transportadora en una proteína catalizadora. Dichas nuevas sustancias sintetizadas se acumulaban, eran coloreadas y conferían protección en las nuevas condiciones.

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Como se ve en la figura el plegamiento tridimensional de la chalcona isomerasa y la proteína FAP es muy parecido. El sitio de unión para ácidos grasos se convirtió en el centro activo estéreo específico del enzima. Es un espectacular ejemplo evolutivo de la diversificación de las proteínas con el tiempo variando lo ya conocido. La chalcona isomerasa tiene unido en su centro la molécula de naringenina (un flavonoide muy presente en el pomelo). La FAP tiene unidas dos moléculas del ácido graso laurico.

Concretamente la enzima surgida se llama Chalcona isomerasa (CHI) y cataliza la conversión de unas sustancias llamadas chalconas en la forma S de la flavona, que daría posteriormente lugar a toda un familia de compuestos, los flavonoides. Compuestos protectores y antioxidantes en muchos casos. La reacción esta cerca de la perfección termodinámica solo limitada por la difusión y es además estéreo selectiva, lo que consigue la evolución si le das tiempo.

La proteína relacionada ‘antecesora’ es la proteína que une ácidos grasos cuya función es transportarlos entre compartimentos y concentrarlos en las semillas para su correcto desarrollo. Es también de interés ya que determina el contenido de ácidos grasos de las semillas y por tanto su contenido energético. Esto tiene implicaciones en bio combustibles y en producción alimentaría.

Llama la atención que el plegamiento de la estructura sea tan parecido y tan distinta, aunque especializada e importante en ambos casos, su función. Esta investigación compendia, bioinformática para la búsqueda de secuencias similares, cristalografía de rayos-x para la estructura, bioquímica, análisis de mutantes, metabololómica y comparación perfiles de expresión génica para caracterizar proteínas no conocidas y donde se expresan. Aquí solo se cumple en parte la expresión de tal palo tal astilla.

chalcone isomerase

Ruta de síntesis de flavonoides. Compuestos normalmente coloreados, foto protectores y con otras muchas características. Son una famila muy extensa y diversificada de sustncias químicas.

Esta entrada es una participación de Flagellum en la XII Edición del Carnaval de Biología que organiza Caja de ciencia.

Esta entrada es una participación de Flagellum en la XV Edición del Carnaval de Química que organiza el cuaderno de calpurnia tate.

REFRENCIAS

Evolution of the chalcone-isomerase fold from fatty-acid binding to stereospecific catalysis. Micheline N. Ngaki,Gordon V. Louie,Ryan N. Philippe, Gerard Manning, Florence Pojer et al.Nature doi:10.1038/nature11009

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