Rebobinando en la película de la evolución

Volver a ver proteínas que existieron hace millones de años a partir de las que tenemos ahora es algo de ciencia ficción, pero se ha convertido en realidad. Hay complejos moleculares fundamentales en la actalidad que debieron aparecer poco a poco en la noche de los tiempos, de cosas más simples. Uno de esos complejos son las ATPasas que se encargan de bombear protones de un lado al otro de la membrana gastando el combustible celular, el ATP. Este motor con rotor, estator y otras partes está presente en todas las células que conocemos. Démosle potencia inversa y viajemos e el tiempo.

El rotor anular de la ATPasa vacuolar en levaduras está compuesto de seis subunidades, de las cuales cuatro copias pertenecen a una proteína llamada Vma3 y las otras dos a una llamada Vma11 y otra Vma16. Juntas componen un anillo vital, la falta de cualquiera de ellas conduce a la muerte de la levadura. ¿Complejidad irreducible o dinámica de genes (parálogos) surgidos de un gen común? Veamos como surge la complejidad, rebobinamos y la reducimos.

En los animales se da está misma proteína, pero con una complejidad algo menor. La ATPasa vacuolar contiene dos proteínas denominadas Vma3 Vma16, formando un anillo proteico que también consta de 6 proteínas, cinco de la primera y una de la última rompiendo la simetría.

En la Universidad de Oregón, Joe Thorton y claboradores ha transitado el camino hacia atrás. La hipótesis es que si hongos y animales provienen de un antepasado común viendo las similitudes y diferencias, se podía inferir la secuencia más probable de la proteína antecesora común, clonarla e insertarla en la levadura.

Para probar si funcionaba anularon la expresión de los genes Vma3 y Vma11 en las células de levadura, mientras expresaban el gen insertado con la proteína ‘ancestral’ inferida. Y resultó, en estos mutantes se formaba el anillo del todo funcional compuesto por solo dos proteínas la mutante y Vm16. Los mismo sucedió apagando bien Vma3 o Vma11 y sustituyéndola por la artificial.

Estos estudios científicos son interesantes porque se prestan a la especulación sobre la evolución. Lo siguiente y más alucinante sería ver el antepasado común de las tres, una única proteína que antes de duplicarse y bifurcarse, fuera capaz de formar el anillo y ver si funciona también en la ATPasa. Puede que no fuera así que se necesitase la duplicación y cambio que generase la asimetría en el rotor para el siguiente paso evolutivo. Quizás el hexámero inicial compuesto por una sola proteína era un bombeador más pasivo de protones. No sabemos, es ciencia ficción pero de la buena, de la que puede darnos muchas y buenas sorpresas.

REFERENCIAS

Evolution of increased complexity in a molecular machine. Finnigan GC, Hanson-Smith V, Stevens TH, Thornton JW. Nature. 2012 Jan 9;481(7381):360-4. doi: 10.1038/nature10724.

VMA11 and VMA16 encode second and third proteolipid subunits of the Saccharomyces cerevisiae vacuolar membrane H+-ATPase. Hirata R, Graham LA, Takatsuki A, Stevens TH, Anraku Y. J Biol Chem. 1997 Feb 21;272(8):4795-803.

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