Comprender el arte abstracto como la respiración de una proteína.

Tomemos una bocanada de aire, sentimos como se dilatan nuestras aletas y nuestras fosas nasales, como baja el diafragma y se ensanchan nuestras costillas, inflando nuestros pulmones. Notamos como, las hemoglobinas contenidas en nuestras células rojas se llenan, tomando cada una, cuatro moléculas del preciado oxígeno, aprovechando sus bolsas de hemo y hierro en el entorno proteico. Bueno puede que no la conozcas así, pero esta última parte de la técnica de meditación se la debemos a un hombre muy grande, Max Perutz, que no es un Dalai sino un científico pionero y original.

Él fue uno de los creadores de la biología estructural y por supuesto también de la biología molecular. Un austriaco en Inglaterra, convencido de que a través de los rayos X se podía conocer la estructura y los mecanismos de la proteínas. Al pasar los rayos por los cristales tridimensionales de hemoglobina se obtiene un espectro de difracción, o intensidades de reflexión. Algo así como la imagen en nuestra retina, contiene una representación, con perdida información de la tridimensionalidad que tenemos delante. Solo que en este caso, es una imagen muy transformada, más distorsionada no solo invertida. Presenta un problema de fase, sabemos intensidades, índices de reflexión por la simetría, pero faltaba la fase para recomponer la estructura, y conocer las densidades electrónicas y con ello el Secreto de la vida.

Molecular structure of hemoglobin, shows that it is composed of four separate polypeptide chains that form a tetrameric structure, with four heme groups near the molecule's surface.

Max Perutz desveló una maravillosa estructura escondida en un mapa de difracción. Logró determinar la estructura molecular de la hemoglobina, mostrando que estaba compuesta de cuatro cadenas polipetídicas formando una estructura tetramérica. Cada cadena poseía a su vez un grupo hemo, todos accesibles desde la superficie de la molécula donde se une el oxígeno molecular que transporta.

1953 fue un año fundamental para la biología molecular, se describió por primera vez la estructura de la molécula que guarda el programa de la vida el ADN y, a su vez, Max Perutz desentraño el problema de la Fase para la compresión de la estructura de las proteínas. En concreto descubrió que cristalizando las proteínas (en este caso hemoglobina) con átomos de mercurio, que son voluminosos, cambiaba las intensidades relativas de los puntos del espectro de difracción de estás, y de una manera medible. Hacía ‘respirar’ la proteína y podía pues hallar la fase. Había inventado el método de reemplazmiento isomorfo para determinar estructuras cristalinas.

Como dice en su artículo “Sin contar los hidrógenos, la hemoglobina tiene unos 5000 átomos. No es inmediatamente obvio que el reemplazo de uno o dos átomos ligero por otros más pesados pueda permitir medir muchas señales.” Pero la diferencia de las estructura con estos cambios era detectable y medible.

Todavía quedaba aplicar ingenio para medir las decenas de miles de puntos y mucho trabajo para las muchas sustituciones por átomos pesados. No fue por ello, hasta 1960 que se publicó la estructura de la Hemoglobina (Perutz et Al.) y el de la Mioglobina (Kendrew et Al.) en un número de la revista Nature que cambio la forma en la que veíamos la ‘forma’ de las proteínas, si es que las veíamos de alguna forma.

Max Perutz, utilizando esta técnica, desveló una maravillosa estructura escondida en un mapa de puntos. Logró determinar la estructura molecular de la hemoglobina, mostrando que estaba compuesta de cuatro cadenas polipetídicas formando una estructura tetramérica. La estructura poseía a su vez cuatro grupos hemo accesibles desde la superficie de la molécula donde se unía el oxígeno molecular. Solo era el principio, pero vaya principio. Ah! y sin saber sus posibles ‘aplicaciones’, ni a corto ni a largo plazo que son abismales. Abrió un nuevo campo para respirar y llenar el pneuma que nos mueve.

hemoglobin secondary structure oxygen bound haemoglobin ferrum

Vista detalle en la que se muestra la estrecha interacción de los átomos de hierro de los cuatro grupos hemo contenidos en las cuatro cadenas (beta en fuxia y alfa en azul) que componen la hemoglobina con cuatro moléculas de oxigeno (en rojo) distintas.

Fue galardonado con el Nobel de Química en 1962. “La creatividad en la ciencia, como en el arte, no se puede organizar. Pues surge espontáneamente del talento individual. Los laboratorios bien dirigidos pueden fomentarla, pero las organizaciones jerárquicas, las reglas burocráticas inflexibles, y las montañas de papeleo inútil pueden matarla. Los descubrimientos no pueden ser planeados, surgen, como duendes, en los rincones más inesperados.”

RFERENCIAS

The structure of hemoglobin. VI. Fourier projections on the 010 plane Bragg, W. L. & Perutz, M. F. (1954). Proc. R. Soc. Lond. A, 225,
315–329.

Perutz M.F., Rossman M.G., Cullis, A.F, Muirhead H., Will G. and North A.C.T. (1960) Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier syntesis at 5.5 angstrom resolution, obtained by X-ray analisys. Nature, 185, 416-422.


Vida resumida

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